分泌型重组蛋白的分离纯化应考虑哪些因素？
分泌型表达重组蛋白通常体积大、浓度低，直接离心难以获得清亮的粗提物，需先通过 沉淀、超滤进行浓缩，再进行纯化。通过硫酸铵或乙醇等进行沉淀可获得2～8倍纯化目标 蛋白。通过超滤可分离相对分子质量在1000～300000之间的蛋白质。经过沉淀、超滤处理 的样品常进一步进行柱层析，以快速捕获蛋白质，尽可能减少蛋白质降解和其他修饰。对于 天然蛋白质，最好采用高容量/低溶解层析过程捕获蛋白质，如阴离子交换层析，疏水层析 和非生物特异性亲和层析等。对于重组蛋白， 一般已在其C 端或N 端连接上了一个融合标 签，包括与...【查看原文】
